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15 aprile 2012

Essenziale per vivere, l’acqua soddisfa bisogni primari: ma è vero?

Acqua, essenziale per vivere
Acqua, essenziale per vivere

Acqua, essenziale per vivere

Una nuova ricerca condotta dagli scienziati dell’Università di Bristol ha sfidato una delle credenze fondamentali nel campo della chimica: la vitalità delle proteine dipende dall’acqua, essenziale per vivere.

La scoperte del team, pubblicata questo mese in Chemical Science, smentisce tale credenza.

Le proteine sono grandi molecole organiche, essenziali per ogni essere vivente: ci permettono di convertire il cibo in energia,di trasportare l’ossigeno nel sangue e ai nostri muscoli, e sono la chiave del nostro sistema immunitario.

Poiché le proteine si sono evolute in un ambiente ricco di acqua, in genere si pensa che esse siano funzionali solo se in un ambiente acquoso.

Le proteine sono costituite da uno o più polipeptidi, catene di amminoacidi tenute insieme da legami peptidici. Se una proteina in acqua viene riscaldata a temperature prossime al punto di ebollizione, questa si denatura, perde la sua struttura e non è più funzionale.

Per capire il processo di denaturazione, pensiamo all’uovo sodo: le strutture delle proteine nell’uovo, ad alte temperature, si denaturano ed insieme creano un solido.

Nel caso dell’uovo il processo è assolutamente irreversibile. Per altre proteine è possibile tornare alla struttura di partenza, tramite raffreddamento.

In quest’ultimo processo, detto di ripiegamento, l’acqua è necessaria, o almeno questo è quello che si credeva prima della scoperta del team dell’Università di Bristol.

Utilizzando una tecnica spettroscopica chiamato dicroismo circolare, il dottor Adam Perriman e colleghi hanno dimostrato che la mioglobina (proteina deputata al trasporto di ossigeno ai muscoli), può ripiegare anche in un ambiente quasi completamente privo di molecole d’acqua.

Il Dr Perriman ha detto: “Abbiamo ottenuto questo risultato, collegando molecole di polimero alla superficie della proteina e quindi rimuovendo l’acqua per ottenere un liquido viscoso che, quando raffreddato da una temperatura elevata come 155 °C, ha ripiegato alla sua struttura originale.

Abbiamo quindi utilizzato il dicroismo circolare (B23) al Diamond Light Source, per monitorare il ripiegamento della struttura della mioglobina ed eravamo sbalorditi quando abbiamo compreso l’altissima resistenza termica“.

Questi risultati potrebbero aprire la strada allo sviluppo di nuovi enzimi industriali in cui l’iper-resistenza termica potrebbe giocare un ruolo cruciale, in applicazioni che vanno dallo sviluppo di un biosensore alla riduzione elettrochimica di CO2 in combustibili liquidi.

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