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2 agosto 2011

Unisi: scoperta per combattere carcinoma umano

Il carcinoma ovarico, grazie alla collaborazione tra ricercatori dell’Università di Siena, dell’Università di Modena e Reggio Emilia e dell’Heidelberg Institute for Theoretical Studies, potrà essere meglio combattuto dal punto di vista terapeutico. Sono stati infatti individuati alcuni peptidi che riescono ad inibire un enzima indispensabile per la sintesi del DNA e quindi anche per la crescita di cellule tumorali. Questi peptidi agiscono con un nuovo meccanismo inibitorio contrastando la crescita di cellule tumorali resistenti ai farmaci attualmente in uso clinico. Uno studio clinico pilota sulla loro meccanismo sarà avviato presso la Struttura Complessa di Oncologia dell’Azienda Ospedaliero-Universitaria di Modena.

Tra l’altro, la struttura dell’enzima in complesso con un peptide è oggetto di un brevetto internazionale registrato dalle Università degli studi di Modena e Reggio Emilia e di Siena.

Il valore scientifico dello studio è sottolineato dal rilievo dato dalla rivista scientifica Proceedings of the National Academy of Sciences USA (PNAS) che ne ha pubblicato le risultanze nel suo ultimo numero.

Il tumore ovarico è il sesto più diffuso. Colpisce oltre 200.000 donne ogni anno nel mondo ed ha incidenza maggiore nei paesi industrializzati. E’ caratterizzato da alta mortalità a causa di una frequente diagnosi tardiva e del rapido sviluppo di resistenza ai farmaci. Alcuni farmaci antitumorali di importanza clinica, largamente impiegati nella chemioterapia, inibiscono l’enzima timidilato sintasi, tuttavia l’uso di questi farmaci è accompagnato dall’insorgenza di resistenza.

I rcercatori Stefano Mangani dell’Università di Siena, Maria Paola Costi e Glauco Ponterini dell’Università degli studi di Modena e Reggio Emilia e Rebecca Wade dell’Heidelberg Institute for Theoretical Studies hanno ideato una strategia diversa per l’inibizione della timidilato sintasi che impedisca l’insorgere della resistenza ai farmaci. Per questo hanno progettato dei peptidi, cioè dei composti costituiti da amminoacidi, che si legano in modo specifico all’interfaccia fra le due subunità della timidilato sintasi, un enzima costituito da due catene polipeptidiche identiche. Questi peptidi stabilizzano la forma inattiva dell’enzima impedendo il suo funzionamento e, opportunamente veicolati all’interno della cellula, inibiscono la crescita di cellule tumorali, sia sensibili sia resistenti ai farmaci tradizionali.

Il contributo di Stefano Mangani e Cecilia Pozzi dell’Università di Siena è consistito nella determinazione della struttura tridimensionale del complesso fra l’enzima timidilato sintasi umana e uno di questi peptidi. L’importanza della struttura del complesso consiste nel fatto che questa non solo mostra come i peptidi inibiscono l’enzima, ma soprattutto fornisce la base per la progettazione di nuove molecole che siano in grado di inibire l’enzima mediante lo stesso meccanismo di azione e che siano dotate di proprietà chimiche e farmacologiche superiori.

Gli sviluppi successivi, già in corso e supportati dalla Associazione Italiana per la ricerca sul Cancro (AIRC), consisteranno in un’ottimizzazione dei composti e nell’analisi dettagliata dei meccanismi d’azione nelle cellule, e in uno studio clinico pilota che coinvolge il centro oncologico dell’Università degli studi di Modena coordinato dal professor PierFranco Conte.

Le scoperte di questo lavoro di ricerca, condotto nell’ambito del progetto LIGHTS (LIGands to interfere with human TS) finanziato nell’ambito del Sesto Programma Quadro (6FP) concluso nel 2010, un’iniziativa dell’Unione Europea per il sostegno e la promozione della ricerca e dello sviluppo tecnologico in Europa, possono aprire nuovi percorsi per lo sviluppo di farmaci per combattere malattie come il carcinoma ovarico.

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