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15 febbraio 2007

Catanzaro: seminari di bio informatica

Comprendere meglio le basi molecolari delle malattie significa avere maggiori opportunità di diagnosticarle precocemente e di curarle attraversComprendere meglio le basi molecolari delle malattie significa avere maggiori opportunità di diagnosticarle precocemente e di curarle attraverso farmaci personalizzati in grado di interagire selettivamente su specifici target proteici.

A tale scopo si sono svolti nei giorni scorsi al Campus universitario di Germaneto due seminari su “Diagnosi e prognosi dei metodi di predizione di struttura delle proteine” tenuti dalla professoressa Anna Tramontano, ordinario di Chimica Biologica presso l’Università “La Sapienza” di Roma e riconosciuta esperta di bioinformatica a livello internazionale.

Gli incontri rientrano in un ciclo di seminari che il professor Francesco Amato, coordinatore del Dottorato di Ricerca in Ingegneria Biomedica e Informatica dell’Università Magna Græcia, ha organizzato nell’ambito delle attività formative del corso, coinvolgendo le diverse professionalità scientifiche che operano nei laboratori di ricerca del Campus di Germaneto.

La professoressa Tramontano è stata presentata dal professor Stefano Alcaro, responsabile del Laboratorio di Chimica Farmaceutica Computazionale dell’Ateneo catanzarese, con il quale collabora da diversi anni nel modellazione di farmaci e biomolecole.

Nel corso dei seminari la professoressa Tramontano ha ripreso la celebre scoperta del 1953 di Rosalind Franklin, Maurice Wilkins, James Watson e Francis Crick che descriveva la struttura tridimensionale del DNA. Le implicazioni di questa scoperta sono state enormi, ma molto ancora rimane da fare. I maggiori interessi sono legati, infatti, alla funzione dei prodotti genici: le proteine.

Data la sequenza di un gene, ci sono meccanismi che traducono il gene in una proteina funzionale. Un prodotto genico assume una struttura tridimensionale, determinata essenzialmente dalla sua sequenza aminoacidica, che gli permette di svolgere la sua funzione. La comprensione del modo in cui tutto questo avviene non è sufficiente per permettere di predire la struttura e quindi la funzione molecolare di una proteina in generale. Attraverso la biofinromatica si è però in grado di predire, attraverso metodi computazionali, a differenti livelli di accuratezza, la struttura di una proteina in casi particolari e di interpretarne la funzione alla luce della posizione nello spazio dei suoi atomi.

Gli incontri dei giorni scorsi sono stati l’occasione per apprezzare l’elevato grado di trasversalità dell’approccio proposto che spazia dalla chimica-fisica, alla farmaceutica, alla biologia molecolare e all’informatica, secondo proprio quell’approccio interdisciplinare al sapere sapientemente realizzato nel progetto scientifico che anima la vita accademica e culturale del Campus universitario di Germaneto.

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